Efecto de la proteína recombinante de choque térmico HSPA1A en la crioresistencia de espermatozoides bovinos
| dc.contributor.advisor | Galarza Lucero, Diego Andrés | |
| dc.contributor.author | Carrión Mora, Edinson Polivio | |
| dc.contributor.author | Sancho Barreto, José Luis | |
| dc.date.accessioned | 2025-02-11T15:20:07Z | |
| dc.date.available | 2025-02-11T15:20:07Z | |
| dc.date.issued | 2025-02-10 | |
| dc.description | Las proteínas de choque térmico desempeñan un papel crucial en la protección celular frente a factores estresantes, controlan el plegamiento adecuado de las proteínas recién formadas, contribuyen a la recuperación de las proteínas mal plegadas o desnaturalizadas e intervienen en el transporte de estas a su sitio de acción. Las criolesiones provocadas por el proceso de criopreservación se deben, principalmente, a la desnaturalización de las proteínas de la membrana plasmática y a la desestructuración de su esqueleto químico. En este contexto, este trabajo evaluó el efecto de la proteína recombinante de choque térmico HSPA1A en espermatozoides bovinos sometidos a refrigeración y congelación. En un experimento inicial se usó 18 eyaculados (de 2 toros), que fueron diluidos cada uno con el medio OPTIXcell® suplementado con diferentes concentraciones de la proteína HSPA1A: 0 (Control), 15, 30, y 45 µg/ml. Las muestras fueron refrigeradas durante 48 y 96 horas a 5 °C. Un segundo experimento evaluó el efecto de la suplementación de 45 µg/ml de HSPA1A (Concentración óptima) al diluyente OPTIXcell® en 21 eyaculados de semen (de 2 toros) sometidos a congelación sobre las variables cinemáticas, integridad de membranas e índices de crioresistencia. Los resultados indicaron que todas las concentraciones de HSPA1A produjeron valores significativamente más altos de las variables cinemáticas, de viabilidad y de integridad acrosomal que su control, durante 96 horas de refrigeración (p < 0,05). Además, con 45 µg/ml de proteína HSPA1A se obtuvo un valor significativamente superior de frecuencia de batida de flagelo (BCF) que las otras concentraciones de HSPA1A (p < 0,05). Tras la descongelación, las motilidades, la BCF y los índices de crioresistencia para motilidad, viabilidad e integridad acrosomal fueron significativamente mayores en muestras congeladas con la proteína HSPA1A en comparación con el control (p < 0,05). En conclusión, la proteína recombinante HSPA1A mejoró la motilidad, viabilidad e integridad acrosomal de espermatozoides de toro refrigerados y congelados. | |
| dc.description.abstract | Heat shock proteins play a crucial role in cellular protection against stressors, control the proper folding of newly formed proteins, contribute to the recovery of misfolded or denatured proteins, and intervene in the transport of proteins to their site of action. Cryoinjuries caused by the cryopreservation process are mainly due to the denaturation of plasma membrane proteins and the destructuring of their chemical skeleton. In this context, this study evaluated the effect of recombinant heat shock protein HSPA1A on bovine spermatozoa subjected to cooling and freezing. In an initial experiment, 18 ejaculates (from 2 bulls) were diluted in OPTIXcell® extender supplemented with different concentrations of HSPA1A protein: 0 µg/mL (control), 15 µg/mL, 30 µg/mL, and 45 µg/mL. The samples were then cooled at 5°C for 48 and 96 hours. A second experiment assessed the effect of supplementing OPTIXcell® with 45 µg/mL of HSPA1A (optimal concentration) on the cryopreservation outcomes of 21 ejaculates (from 2 bulls). Post-thaw evaluations included kinematic parameters, membrane integrity, and cryoresistance indices. The results demonstrated that all concentrations of HSPA1A significantly improved kinematic variables, viability, and acrosomal integrity compared to the control during 96 hours of cooling (P < 0.05). Furthermore, supplementation with 45 µg/mL of HSPA1A resulted in significantly higher beat cross frequency (BCF) compared to other concentrations of HSPA1A (P < 0.05). After thawing, motility, BCF, and cryoresistance indices (including motility, viability, and acrosomal integrity) were significantly higher in samples frozen with HSPA1A protein than in the control group (P < 0.05). In conclusion, the recombinant protein HSPA1A enhanced motility, viability, and acrosomal integrity in cooled and frozen-thawed bull spermatozoa. | |
| dc.description.uri | 0000-0002-0266-5431 | |
| dc.format | application/pdf | |
| dc.format.extent | 56 páginas | |
| dc.identifier.uri | https://dspace.ucuenca.edu.ec/handle/123456789/46013 | |
| dc.language.iso | spa | |
| dc.publisher | Universidad de Cuenca | |
| dc.relation.ispartof | TV; 553 | |
| dc.rights | https://creativecommons.org/licenses/by-nd/4.0 | |
| dc.rights.accessRights | openAccess | |
| dc.subject | Medicina Veterinaria | |
| dc.subject | Espermatozoides | |
| dc.subject | Toros | |
| dc.subject.other | VETERINARY MEDICINE | |
| dc.title | Efecto de la proteína recombinante de choque térmico HSPA1A en la crioresistencia de espermatozoides bovinos | |
| dc.type | bachelorThesis | |
| dcterms.description | Médico Veterinario | |
| dcterms.spatial | Cuenca, Ecuador |